蛋白質穩定性
蛋白質穩定性是生物技術藥物重要的關鍵質量屬性之一，它決定了生物藥物的藥效、生產可行性、安全性及保質期。蛋白質高級結構穩定性確保了蛋白質在其貨架壽命期內保持活性和安全。
穩定性研究被用來確認蛋白質在不同條件下高級結構HOS(High Order Structure)的穩定性，如溫度、pH值、輔料成分及儲存時間等，以確定適宜的存儲和運輸條件。同時，監管機構如FDA、EMA等在授權生物藥使用批準之前也要求廣泛的穩定性數據。因此，理解和確保治療性蛋白質藥物的高級結構穩定性是生物制藥企業開發安全有效藥物的必要條件，研究人員需要在研發和生產的多個階段對蛋白質高級結構穩定性進行分析和評估。
蛋白質穩定性的常見分析方法
蛋白質的穩定性分析通常會使用以下方法進行研究：
生化方法
圓二色譜(CD，Circular Dichroism Spectroscopy)
差示掃描量熱法(DSC)
定量PCR(qPCR)技術(外源熒光DSF)
動態光散射(DLS)與靜態光散射(SLS)方法
差示掃描量熱法(DSC)法常常被做為蛋白質穩定性分析最重要的的解決方案，然而，由于對儲存于微孔板(如96或384孔板)上的大量樣品的快速分析需求，使得DSC在藥物篩選和早期開發中的應用受到一定的限制。因此，DSF(內源熒光法)已成為一種流行且具有成本效益的解決方案。
DSF(內源熒光法)無需對待測樣品進行任何標記，也無需使用任何熒光探針，即可快速測量整塊樣品微孔板，并提供高通量數據以幫助樣品候選物和配方成分的篩選。
DSF法快速篩選大量樣品，大大提高了藥物篩選、成藥性分析的效率，分析結果與DSC技術互相正交驗證。對很多生物技術藥物而言，利用DSF方法做為快速大量篩選，使用DSC技術來正交驗證DSF的早篩結果，是藥物篩選和藥物開發的一個有效方案。
